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    11月5日,，《美國科學院院報》（Proceedings of the National Academy of the Sciences of the United States of America, PNAS）在線發(fā)表了我校神經(jīng)系統(tǒng)重大疾病教育部重點實驗室王建枝教授團隊關于老年性癡呆癥發(fā)病機制的研究報告。

    Tau蛋白是一種組成神經(jīng)細胞骨架的微管相關蛋白,，其正常生理功能為促進微管蛋白聚合形成微管并維持微管功能的穩(wěn)定,。已有研究證實在老年性癡呆癥亦稱阿爾茨海默病（Alzheimer's disease, AD）患者腦中的Tau蛋白發(fā)生異常過度磷酸化的修飾,，此外,，Tau蛋白還有糖基化,、甲基化,、乙酰化,、硝基化,、泛素化、蘇木化等翻譯后修飾,，且與Tau蛋白的異常過度磷酸化及其降解均密切相關,。因此，對以Tau蛋白異常過度磷酸化為主的翻譯后修飾及這些修飾對其降解的影響研究一直受到學術界的高度關注,。其中,，由異常過度磷酸化的Tau構(gòu)成且與AD患者癡呆程度呈正相關的神經(jīng)原纖維纏結(jié)（neurofibrillary tangles, NFTs）形成機制迄今不明。

    通訊作者王建枝,、王小川教授針對NTFs中異常過度磷酸化的Tau存在一定程度泛素化修飾卻難于降解的線索,，在細胞、整體和AD患者腦片水平深入研究了蘇木化修飾對Tau蛋白磷酸化,、泛素化及其聚集和降解的影響,，發(fā)現(xiàn)：1.Tau蛋白蘇木化與磷酸化相互促進,；2.蘇木化與Tau蛋白競爭泛素化修飾，減少其降解,；3.蘇木化增加不可溶性Tau蛋白促進其聚集,。這些現(xiàn)象最終導致NFTs形成。該研究進一步詮釋了AD發(fā)病機制,，為AD防治提供了新線索,。